Амины аминокислоты белки. Лекция на тему: "Амины

Углеводы

Примечания

Барт Р. Риторика образа // Барт Р. Избранные работы. Семиотика. Поэтика. М., 1994. С. 302. Там же. Там же. С. 306. Там же. С. 309. Там же.

Понятие об углеводах. Классификация углеводов. Моно-, ди- и полисахариды, представители каждой группы углеводов. Биологическая роль углеводов, их значение в жизни человека и общества.

Моносахариды. Строение и оптическая изомерия моносахаридов. Их классификация по числу атомов углерода и природе карбонильной группы. Формулы Фишера и Хеуорса для изображения молекул моносахаридов. Отнесение моносахаридов к D- и L-ряду. Важнейшие представители моноз.

Глюкоза, строение ее молекулы и физические свойства. Таутомерия. Химические свойства глюкозы: реакции по альдегидной группе (ʼʼсеребряного зеркалаʼʼ, окисление азотной кислотой, гидрирование). Реакции глюкозы как многоатомного спирта: взаимодействие глюкозы с гидроксидом меди(II) при комнатной температуре и нагревании. Различные типы брожения (спиртовое, молочнокислое). Глюкоза в природе. Биологическая роль и применение глюкозы. Фруктоза как изомер глюкозы. Сравнение строения молекулы и химических свойств глюкозы и фруктозы. Фруктоза в природе и ее биологическая роль.

Пентозы. Рибоза и дезоксирибоза как представители альдопентоз. Строение молекул.

Дисахариды. Строение дисахаридов. Способ сочленения циклов. Восстанавливающие и невосстанавливающие свойства дисахаридов как следствие сочленения цикла. Строение и химические свойства сахарозы. Технологические основы производства сахарозы. Лактоза и мальтоза как изомеры сахарозы.

Полисахариды. Общее строение полисахаридов. Строение молекулыкрахмала, амилоза и амилопектин. Физические свойства крахмала, его нахождение в природе и биологическая роль. Гликоген. Химические свойства крахмала. Строение элементарного звена целлюлозы. Влияние строения полимерной цепи на физические и химические свойства целлюлозы. Гидролиз целлюлозы, образование сложных эфиров с неорганическими и органическими кислотами. Понятие об искусственных волокнах: ацетатный шелк, вискоза. Нахождение в природе и биологическая роль целлюлозы. Сравнение свойств крахмала и целлюлозы.

Аминокислоты. Понятие об аминокислотах, их классификация и строение. Оптическая изомерия a-аминокислот. Номенклатура аминокислот. Двойственность кислотно-оснóвных свойств аминокислот и ее причины. Биполярные ионы. Реакции конденсации. Пептидная связь. Синтетические волокна: капрон, энант. Классификация волокон. Получение аминокислот, их применение и биологическая функция.

Белки. Белки как природные полимеры. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Фибриллярные и глобулярные белки. Химические свойства белков: горение, денатурация, гидролиз, качественные (цветные) реакции. Биологические функции белков, их значение. Белки как компонент пищи. Проблема белкового голодания и пути ее решения.

Нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты как природные полимеры. Нуклеотиды, их строение, примеры. АТФ и АДФ, их взаимопревращение и роль этого процесса в природе. Понятие ДНК и РНК. Строение ДНК, ее первичная и вторичная структура. Работы Ф. Крика и Д. Уотсона. Комплементарность азотистых оснований. Репликация ДНК. Особенности строения РНК. Типы РНК и их биологические функции. Понятие о троичном коде (кодоне). Биосинтез белка в живой клетке. Генная инженерия и биотехнология. Трансгенные формы растений и животных.

Амины, аминокислоты, белки - понятие и виды. Классификация и особенности категории "Амины, аминокислоты, белки" 2017, 2018.

Большое биологическое значение имеют аминокислоты - соединения со смешанными , в которых, как в аминах, содержатся аминогруппы и одновременно, как в кислотах, - карбоксильные группы - СООН, В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту, или аланин. Строение других природных аминокислот этого типа можно выразить приведенной ниже общей формулой (где R - углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы):

Аминокислоты - амфотерные соединения: они образуют соли с основаниями (за счет карбоксильной группы) и с кислотами (за счет аминогруппы).

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила аминокислоты, может переходить к ее аминогруппе с образованием аммониевой группировки. Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных конов (внутренних солей):

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ, или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Белки - природные высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях. Ферменты (энзимы), многие гормоны представляют собой сложные белки. Кожа, волосы, шерсть, перья, рога, копыта, кости, нити йатуралм ного шелка образованы белками. Белок, так же как углеводы и жиры, - важнейшая необходимая составная Засть пищи.

В состав белков входят углерод, водород, , азот и часто сера, фосфор, железо. Молекулярное массы велики - от 1500 до нескольких миллионов.

Проблема строения и синтеза белков - одна из важнейших в Современной науке. В этой области в последние десятилетия достигнуты большие успехи. Установлено, что десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, образующих гигантские молекулы белков, соединяются друг с другом, выделяя воду за счет карбоксильных и аминогрупп; структуру цепи такой молекулы можно представить так:

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов ; их называют амидными, или в химии белков - пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Все многообразие белков образовано 20 различными аминокислотами; при этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Найдены методы выяснения этой последовательности; в результате уже точно установлено строение некоторых белков. И самым замечательным достижением в этой области явилось осуществление синтеза из аминокислот простейших белков: как уже указывалось, в годах XX века синтетически получены гормон инсулин и фермент рибонуклеаза. Таким образом, доказана принципиальная возможность синтеза еще более сложных белков.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие , но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

Белки делят на:

• простые — состоят только из аминокислот;
• сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль , которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером .

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией . Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

Простой и повседневный пример денатурации — яичница! 🙂

Амины алифатического ряда Амины - органические соединения, которые можно рассматривать как производные углеводородов, образованные в результате замещения атомов водорода в углеводородной молекуле остатками аммиака (аминогруппами). Амины рассматривают и как производные аммиака, в котором атомы водорода замещены углеводородными радикалами R – H NH 3 R – NH 2 углеводород аммиак амин

Так как в аммиаке радикалами могут быть последовательно замещены все водородные атомы, существуют три группы аминов. Амины, в которых азот соединен с одним радикалом, называются первичными, с двумя радикалами – вторичными и с тремя радикалами – третичными R R | | R – NH 2 R – NH R – N – R первичный вторичный третичный амин амин

Амины могут содержать одну, две и более аминогрупп, соответственно различают моноамины, диамины и т. д. Следует иметь в виду, что диамины с двумя аминогруппами при одном углеродном атоме не существуют. Поэтому простейшим диамином является этилендиамин, содержащий две аминогруппы при различных углеродных атомах: NH 2 – CH 2 – NH 2 этилендиамин (1, 2 - этандиамин)

С аминами тесно связаны органические вещества, являющиеся производными аммониевых соединений. Производные гидроксида аммония, содержащие в комплексном аммониевом катионе вместо атомов водорода радикалы, называют гидроксидами замещенного аммония; соединения, содержащие ион четырехзамещенного аммония, в котором с азотом вместо всех четырех атомов водорода связаны четыре радикала, называют четвертичными аммониевыми основаниями:

Номенклатура аминов По правилам Международной номенклатуры, если аминогруппа в соединении является главной, наличие ее обозначают окончанием –амин; когда имеется несколько таких групп, используют окончание с греческими числительными – диамин, триамин и т. д.

Для наименования первичных аминов или диаминов с первичными аминогруппами указанные окончания добавляются к названиям соответствующих одновалентных или двухвалентных радикалов: CH 3 | CH 3 – NH 2 CH 3 – CH – NH 2 метиламин изопропиламин CH 2 – CH 2 | | NH 2 NH 2 тетраметилендиамин

Названия аминов могут быть произведены и от заместительных названий соответствующих углеводородов, тогда цифрами указывают атомы углерода главной цепи, связанные с аминогруппой. Например CH 3 5 4 │ 3 2 1 CH 3 ― CH ― CH 2 ― CH 3 │ NH 2 4 -метилпентанамин-2

Названия вторичных и третичных аминов с одинаковыми радикалами образуются из названий этих радикалов и указывающих их число греческих числительных. Например: CH 2 ― CH 3 │ СH 3 ― NH ― CH 3 ― CH 2 ― N ― CH 2 ― CH 3 диметиламин триэтиламин

Название соединений, содержащих ион замещенного аммония составляют из наименований радикалов: CH 3 CH 3 │ │ CH 3 ― N+ ― CH 3 OH― CH 3 ― N+ ― CH 3 Cl ― │ │ CH 3 C 2 H 5 гидроксид хлорид тетраметиламмония триметилэтиламмония

Химические свойства Как производные аммиака амины проявляют основные свойства и являются органическими основаниями. Подобно аммиаку амины с водой образуют катионы замещенного аммония и гидроксильные анионы: + CH 3 NH 2 + HOH CH 3 NH 3 + OH ¯ метиламин ион метиламина

Водные растворы аминов можно представить как растворы гидроксидов замещенного аммония; в случае метиламина – гидроксида метиламмония CH 3 NH 3 OH. Они имеют щелочную реакцию и окрашивают лакмус в синий цвет.

Под влиянием простейших алкильных радикалов основные свойства аминогруппы увеличиваются, поэтому амины жирного ряда являются более сильными основаниями, чем аммиак. Особенно сильные основные свойства проявляют четвертичные аммониевые основания.

Увеличение основных свойств аминогруппы в аминах сравнительно с аммиаком объясняется электронодонорными свойствами алкильных радикалов, их способностью отталкивать электроны связей, соединяющих их с другими атомами или группами: ●● CH 3 N H CH 3 N H CH 3 метиламин диметиламин

Алкилы увеличивают общую электронную плотность атома азота, несущего неподеленную электронную пару, и, следовательно, его способность присоединять протон. Как основание аммиак с кислотами дает соли аммония. Аналогично проявляются основные свойства аминов.

CH 3 NH 2 + HCl CH 3 NH 3 Cl метиламин хлорид метиламмония CH 3 NH 2 + H 2 SO 4 CH 3 NH 3 SO 4 2 метиламмония сульфат

Едкие щелочи, как более сильные основания, вытесняют амины из их солей. CH 3―NH 3 Cl + Na. OH → CH 3―NH 2 + H 2 O + Na. Cl метиламин Реакция ускоряется при нагревании.

Реакции аминов с азотистой кислотой При действии азотистой кислоты (HNO 2) на первичные амины выделяются газообразный азот и вода и образуется спирт: R―N H 2 + O = N― OH первичный амин R―OH + N 2 + H 2 O азотистая кислота спирт Например: CH 3― N H 2 + O = N― OH CH 3 OH + N 2 метиламин метанол + H 2 O

Вторичные амины при действии на них азотистой кислоты образуют нитрозамины: R R N H + HO N = О + H 2 O R R вторичный азотистая нитрозамин кислота

Например: CH 3 N H + HO N = О N N = О +H 2 O CH 3 CH 3 диметиламин диметилнитрозамин Третичные амины, в которых при азоте нет водорода, не реагируют с азотистой кислотой.

Аминокислоты – это органические соединения, в состав которых входят две функциональные группы: карбоксильная –COOH и аминогруппа –NH 2. Простейшая аминокислота – это аминоуксусная кислота NH 2 COOH, называемая также глицином.

Если один атом водорода в метильном радикале молекулы уксусной кислоты заменить на группу –NH 2, то получится формула аминоуксусной кислоты: CH 3 COOH - уксусная кислота NH 2 COOH – аминоуксусная кислота NH 2 – функциональная группа, называемая аминогруппой.

Амфотерность аминокислот Одновременное наличие в молекулах аминокислот двух функциональных групп определяет их своеобразные химические свойства. Карбоксильная группа – СООН в аминокислотах определяет их кислотные свойства.

Аминогруппа – NH 2 определяет основные свойства вещества, так как способна присоединять к себе катион водорода за счёт наличия свободной электронной пары у атома азота: - NH 2 + H+ - NH 3+. . Так же ведёт себя аммиак, образуя при этом ион аммония NH 4+ : NH 3 + H+ NH 4+. . Аминокислоты – это органические вещества, которые обладают одновременно кислотными и основными свойствами.

Свойства АК. 1. Образование солей Образование внутренних солей Формула не отражает строения АК. Аминогруппа нейтрализует карбоксильную группу, поэтому АК в твёрдом виде и в растворе при p. H = изоэлектрической точке находятся в виде цвиттерионов:

2. Реакции по аминогруппе Ацилирование Хлористый ацетил (Ацетилхлорид) ацетил N-ацетиламинокислота Лизин N 6 -ацетиллизин N, N-диацетиллизин

Реакции по аминогруппе 2, 4 -динитрофторбензол ДНФ-производное АК N-(2, 4 -динитрофенил)аланин Используется для определения N-концевой аминокислоты по Сэнджеру (Сенгеру)

Реакция поликонденсации Благодаря наличию кислотной и основной групп молекулы аминокислот способны взаимодействовать друг с другом и образовывать полимеры – белки. HNH-CH 2 -COOH + HNH-CH 2 -COOH НNH-CH 2 CO- NH-CH 2 COOH + H 2 O

Реакции получения полимеров, которые сопровождаются образованием низкомолекулярного продукта, например воды, называются реакциями поликонденсации. При соединении молекул аминокислот друг с другом возникает связь, называемая пептидной. Связь между остатком аминогруппы -NH- одной молекулы аминокислоты и остатком карбоксильной группы –СОдругой молекулы аминокислоты называется пептидной связью: -CO-NH-.

Белки – продукты реакции поликонденсации аминокислот. Белки имеют очень сложное строение. Мономерами пептидов и белков являются α-аминокислоты.

В общем виде аминокислоты, участвующие в образовании белков, могут быть представлены формулой: H 2 N–CH(R)–COOH. Группа R, присоединенная к атому углерода, определяет различие между аминокислотами, образующими белки. В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых «фундаментальных» .

Содержащие ОН-группу Ceрин a-амино-b-оксипропионовая кислота 2 -амино-3 -гидроксипропановая кислота Ser, Сeр Трeонин a-амино-b-оксимасляная кислота 2 -амино-3 -гидроксибутановая кислота Thr, Трe

Серусодержащие АК Цистeин Цистеин Цистин a-амино-b-тиопропионовая кислота 2 -амино-3 -сульфанилпропановая кислота (2 -амино-3 -тиопропановая кислота, 2 -амино-3 -мeркаптопропановая кислота – устаревш.) Cys, Цис Мeтионин a-амино-g-мeтилтиомасляная кислота 2 -амино-4 -метилсульфанилбутановая кислота (2 -амино-4 -метилтиобутановая кислота – устаревш.) Met, Мет.

Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды Аспарагиновая кислота Аминоянтарная кислота Аминобутандиовая кислота Asp, Аспарагин Амид аспарагиновой кислоты 2, 5 -диамино-5 -оксобутановая кислота Asn, Асн Глутаминовая кислота a-aминоглутаровая кислота 2 -аминопентандиовая кислота Glu, Глутамин Амид глутаминовой кислоты 2, 6 -диамино-6 -оксопентановая кислота Gln, Глн

Содержащие аминогруппу Лизин a, e-диаминокапроновая кислота 2, 6 -диаминогексановая кислота Lys, Лиз Аргинин a-амино-d-гуанидилвалериановая кислота 2 -амино-5 -[амино(имино)метил]аминопентановая к-та Arg, Арг

Ароматические АК Фенилаланин a-амино-b-фенилпропионовая к-та 2 -амино-3 -фенилпропановая к-та Phe, Фен Тирозин a-амино-b-(п-оксифенил)пропионовая к-та 2 -амино-3 -(4 -гидроксифенил)пропановая к-та Tyr, Тир

Гетероциклические АК Триптофан a-амино-b-индолилпропионовая к-та 2 -амино-3 -(1 H-индол-3 -ил)пропановая к-та Trp, Три Гистидин a-амино-b-имидазолилпропионовая к-та 2 -амино-3 -(1 H-имидазол-4 -ил)пропионовая к-та His, Гис Пролин Пирролидин-a-карбоновая к-та 2 -пирролидинкарбоновая к-та Pro, Про Для сравнения- аланин

Аминокислоты участвующие в образовании белков Название Глицин Структура Обозначение Гли Аланин Ала Валин Вал Лейцин Лей Изолейцин Иле

Энантиомерия АК В природных белках присутствуют остатки только L-аминокислот. В пептидах бактериального происхождения есть остатки Dаминокислот. Глицин не имеет энантиомеров, т. к. нет хирального атома углерода.

Уровни структурной организации белка первичная структура – аминокислотная последовательность вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи (a-спираль, b-структура) третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная нативная структура белка четвертичная структура – агрегат из нескольких молекул белка

первичная структура первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида. NH 2 -Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH Первичная структура определяет все остальные уровни структурной организации белка

Вторичная структура Вторичная структура- локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.

a-спираль Правые a-спирали полипептидной цепи стабилизируются водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами (показано синим).

Структура b-складчатых слоев b-структура образуется из нескольких полиипептидных цепей, связанных водородными связями. Она существует в виде складчатых листов. Так как поверхность b-структуры рифленая, ее еще называют "складчатой b-структурой".

Третичная структура третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка. Укладка нерегулярных областей и a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка

Четвертичная структура Четвертичная структура- агрегат нескольких белковых молекул образующих одну структуру Взаимодействия: ионные, водородные, гидрофобные, ковалентные (дисульфидные) Протомер - отдельная полипептидная цепь Субъединица- функциональная единица

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Реферат

по Химии

тема: Амины. Аминокислоты. Белки

2010

Введение

Амины - класс соединений, представляющий собой органические производные аммиака, в котором один, два или три атома водорода замещены органическими группами. Отличительный признак - наличие фрагмента R-N<, где R - органическая группа.

Классификация аминов разнообразна и определяется тем, какой признак строения взят за основу.

В зависимости от числа органических групп, связанных с атомом азота, различают:

первичные амины - одна органическая группа у азота RNH2

вторичные амины - две органических группы у азота R2NH, органические группы могут быть различными R"R"NH

Третичные амины - три органических группы у азота R3N или R"R"R""N

По типу органической группы, связанной с азотом, различают алифатические СH3 - N< и ароматические С6H5 - N< амины, возможны и смешанные варианты.

По числу аминогрупп в молекуле амины делят на моноамины СH3 - NН2, диамины H2N(СH2)2NН2, триамины и т.д.

Номенклатура аминов

К названию органических групп, связанных с азотом, добавляют слово «амин», при этом группы упоминают в алфавитном порядке, например, СН3NHС3Н7 - метилпропиламин, СН3N(С6Н5)2 - метилдифениламин. Правила допускают также составлять название, взяв за основу углеводород, в котором аминогруппу рассматривают как заместитель. В таком случае ее положение указывают с помощью числового индекса: С5Н3С4Н2С3Н(NН2)С2Н2С1Н3 - 3-аминопентан (верхние числовые индексы синего цвета указывают порядок нумерации атомов С).

Для некоторых аминов сохранились тривиальные (упрощенные) названия: С6Н5NH2 - анилин (название по правилам номенклатуры - фениламин).

В некоторых случаях применяют устоявшиеся названия, которые представляют собой искаженные правильные названия: Н2NСН2СН2ОН - моноэтаноламин (правильно - 2-аминоэтанол); (ОНСН2СН2)2NH - диэтаноламин, правильное название - бис(2-гидроксиэтил)амин. Тривиальные, искаженные и систематические (составленные по правилам номенклатуры) названия довольно часто сосуществуют в химии.

Физические свойства аминов

Первые представители ряда аминов - метиламин CH3NH2, диметиламин (CH3)2NH, триметиламин (CH3)3N и этиламин C2H5NH2 - при комнатной температуре газообразные, далее при увеличении числа атомов в R амины становятся жидкостями, а при увеличении длины цепи R до 10 атомов С - кристаллическими веществами. Растворимость аминов в воде убывает по мере увеличения длины цепи R и при возрастании числа органических групп, связанных с азотом (переход к вторичным и третичным аминам). Запах аминов напоминает запах аммиака, высшие (с большими R) амины практически лишены запаха.

Химические свойства аминов

Отличительная способность аминов - присоединять нейтральные молекулы (например, галогеноводороды HHal, с образованием органоаммониевых солей, подобных аммонийным солям в неорганической химии. Для образования новой связи азот предоставляет неподеленную электронную пару, исполняя роль донора. Участвующий в образовании связи протон Н+ (от галогеноводорода) играет роль акцептора (приемника), такую связь называют донорно-акцепторнойВозникшая ковалентная связь N-H полностью эквивалентна имеющимся в амине связям N-H.

Третичные амины также присоединяют HCl, но при нагревании полученной соли в растворе кислоты она распадается, при этом R отщепляется от атома N:

(C2H5)3N + HCl ? [(C2H5)3NH]Сl [(C2H5)3NH]Сl ? (C2H5)2NH + C2H5Сl

При сравнении этих двух реакций видно, что C2H5-группа и Н, как бы меняются местами, в итоге из третичного амина образуется вторичный.

Растворяясь в воде, амины по такой же схеме захватывают протон, в результате в растворе появляются ионы ОН-, что соответствует образованию щелочной среды, ее можно обнаружить с помощью обычных индикаторов.

C2H5NH2 + H2O ? + OH

С образованием донорно-акцепторной связи амины могут присоединять не только HCl, но и галогеналкилы RCl, при этом образуется новая связь N-R, которая также эквивалентна уже имеющимся. Если в качестве исходного взять третичный амин, то получается соль тетраалкиламмония (четыре группы R у одного атома N):

(C2H5)3N + C2H5I [(C2H5)4N]I

Эти соли, растворяясь в воде и некоторых органических растворителях, диссоциируют (распадаются), образуя ионы:

[(C2H5)4N]I [(C2H5)4N]+ I

Такие растворы, как и все растворы, содержащие ионы, проводят электрический ток. В тетраалкиламмониевых солях можно заменить галоген НО-группой:

[(CH3)4N]Cl + AgOH [(CH3)4N]OH + AgCl

Получающийся гидроксид тетраметиламмония представляет собой сильное основание, по свойствам близкое к щелочам.

Первичные и вторичные амины взаимодействуют с азотистой кислотой HON=O, однако реагируют они различным образом. Из первичных аминов образуются первичные спирты:

C2H5NH2 + HNO2 C2H5OH + N2 +H2O

В отличие от первичных, вторичные амины образуют с азотистой кислотой желтые, трудно растворимые нитрозамины - соединения, содержащие фрагмент >N-N = O:

(C2H5)2NH + HNO2 (C2H5)2N-N=O + H2O

Третичные амины при обычной температуре с азотистой кислотой не реагируют, таким образом, азотистая кислота является реагентом, позволяющим различить первичные, вторичные и третичные амины.

При конденсации аминов с карбоновыми кислотами образуются амиды кислот - соединения с фрагментом -С(О)N<. Если в качестве исходных соединений взять диамин и дикарбоновую кислоту (соединения, содержащие соответственно две амино- и две карбоксильные группы, соответственно), то они взаимодействуют по такой же схеме, но поскольку каждое соединение содержит две реагирующие группы, то образуется полимерная цепь, содержащая амидные группы. Такие полимеры называют полиамидами.

Конденсация аминов с альдегидами и кетонами приводит к образованию так называемых оснований Шиффа - соединений, содержащих фрагмент -N=C< .На схеме В видно, что для образования двойной связи между N и С азот должен предоставить два атома Н (для образования конденсационной воды), следовательно, в такой реакции могут участвовать только первичные амины RNH2.

При взаимодействии первичных аминов с фосгеном Cl2С=O образуются соединения с группировкой -N=C=O, называемые изоцианатами, получение соединения с двумя изоцианатными группами).

Среди ароматических аминов наиболее известен анилин (фениламин) С6Н5NH2. По свойствам он близок к алифатическим аминам, но его основность выражена слабее - в водных растворах он не образует щелочную среду. Как и алифатические амины, с сильными минеральными кислотами он может образовывать аммониевые соли [С6Н5NH3]+Сl-. При взаимодействии анилина с азотистой кислотой (в присутствии HCl) образуется диазосоединение, содержащее фрагмент R-N=N, оно получается в виде ионной соли, называемой солью диазония. Таким образом, взаимодействие с азотистой кислотой идет не так, как в случае алифатических аминов. Бензольное ядро в анилине обладает реакционной способностью, характерной для ароматических соединений,при галогенировании атомы водорода в орто- и параположениях к аминогруппе замещаются, получаются хлоранилины с различной степенью замещения. Действие серной кислоты приводит к сульфированию в параположение к аминогруппе, образуется так называемая сульфаниловая кислота.

Получение аминов

При взаимодействии аммиака с галогеналкилами, например RCl, образуется смесь первичных, вторичных и третичных аминов. Образующийся побочный продукт HCl присоединяется к аминам, образуя аммониевую соль, но при избытке аммиака соль разлагается, что позволяет проводить процесс вплоть до образования четвертичных аммониевых солей.В отличие от алифатических галогеналкилов, арилгалогениды, например, С6Н5Cl, реагируют с аммиаком с большим трудом, синтез возможен только при катализаторах, содержащих медь. В промышленности алифатические амины получают каталитическим взаимодействием спиртов с NH3 при 300-500° С и давлении 1-20 МПа, в результате получают смесь первичных, вторичных и третичных аминов.

При взаимодействии альдегидов и кетонов с аммонийной солью муравьиной кислоты HCOONH4 образуются первичные амины, а реакция альдегидов и кетонов с первичными аминами (в присутствии муравьиной кислоты НСООН) приводит к вторичным аминам.

Нитросоединения (содержащие группу -NO2) при восстановлении образуют первичные амины. Этот метод, предложенный Н.Н.Зининым, мало применяется для алифатических соединений, но важен для получения ароматических аминов и лег в основу промышленного производства анилина.

Как отдельные соединения амины применяются мало, например, в быту используется полиэтиленполиамин [-C2H4NH-]n (торговое название ПЭПА) как отвердитель эпоксидных смол. Основное применение аминов - как промежуточные продукты при получении различных органических веществ. Ведущая роль принадлежит анилину, на основе которого производится широкий спектр анилиновых красителей, причем цветовая «специализация» закладывается уже на стадии получения самого анилина. Сверхчистый анилин без примеси гомологов называют в промышленности «анилин для синего» (имеется в виду цвет будущего красителя). «Анилин для красного» должен содержать, помимо анилина, смесь орто- и пара-толуидина (СН3С6Н4NH2).

Алифатические диамины - исходные соединения для получения полиамидов, например, найлона, широко применяемого для изготовления волокон, полимерных пленок, а также узлов и деталей в машиностроении (полиамидные зубчатые передачи).

Из алифатических диизоцианатов получают полиуретаны, которые обладают комплексом технически важных свойств: высокой прочностью в сочетании с эластичностью и очень высоким сопротивлением истиранию (полиуретановые обувные подошвы), а также хорошей адгезией к широкому кругу материалов (полиуретановые клеи). Широко их применяют и во вспененной форме (пенополиуретаны).

На основе сульфаниловой кислоты синтезируют противовоспалительные лекарственные препараты сульфаниламиды.

Соли диазония применяют в фоточувствительных материалах для светокопирования, которое позволяет получать изображение, минуя обычную галоидосеребряную фотографию.

Классификация аминокислот

Аминокислотами называются органические кислоты, содержащие одну или несколько аминогрупп. В зависимости от природы кислотной функции аминокислоты подразделяют на аминокарбоновые, например H2N(CH2)5COOH, аминосульфоновые, например H2N(CH2)2SO3H, аминофосфоновые, H2NCH2, аминоарсиновые, например, H2NC6H4AsO3H2.

Согласно правилам ИЮПАК название аминокислот производят от названия соответствующей кислоты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в некоторых случаях - греческими буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.

По физическим и ряду химических свойств аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Они лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях; хорошо кристаллизуются; имеют высокую плотность и исключительно высокие температуры плавления. Эти свойства указывают на взаимодействие аминных и кислотных групп, вследствие чего аминокислоты в твёрдом состоянии и в растворе (в широком интервале pH) находятся в цвиттер-ионной форме (т.е. как внутренние соли). Взаимное влияние групп особенно ярко проявляется у -аминокислот, где обе группы находятся в непосредственной близости.

Цвиттер-ионная структура аминокислот подтверждается их большим дипольным моментом (не менее 5010-30 Кл м), а также полосой поглощения в ИК- спектре твердой аминокислоты или её раствора.

амин белковый молекула биохимический

Таблица 1. Важнейшие аминокислоты.

Синтезы, - аминокислот.

Аминокислоты получают галогенированием карбоновых кислот или эфиров в -положение с последующей заменой галогена на аминогруппу при обработке амином, аммиаком или фталимидом калия (по Габриэлю).

По Штрекеру - Зелинскому -аминокислоты получают из альдегидов:

Размещено на http://www.allbest.ru/

Этот метод позволяет также получать нитрилы и амиды соответствующих -аминокислот. По сходному механизму протекает образование -аминофосфоновых кислот по реакции Кабачника- Филдса, например:

Размещено на http://www.allbest.ru/

В этой реакции вместо альдегидов могут быть использованы кетоны, а вместо диалкилфосфитов- диалкилтиофосфиты, кислые эфиры алкилфосфонистых кислот RP(OH)OR и диарилфосфиноксиды Ar2HPO.

Альдегиды и кетоны или их более активные производные - кетали служат для синтеза - аминокислот с увеличением числа углеродных атомов на две единицы. Для этого их конденсируют с циклическими производными аминоуксусной кислоты - азалактонами, гидантоинами, тиогидантоинами, 2,5-пиперазиндионами или с её медными или кобальтовыми хелатами, например:

Удобные предшественники -аминокислот аминомалоновый эфир и нитроуксусный эфир. К их -углеродным атомам можно предварительно ввести желаемые радикалы методами алкилирования или конденсации. -кетокислоты превращают в -аминокислоты гидрированием в присутствии NH3 или гидрированием их оксимов, гидразонов и фенилгидразонов.

Можно получать -аминокислоты также непосредственно из -кетонокислот, действуя на них аммиаком и водородом над никелевым катализатором:

Некоторые L--аминокислоты ввиду сложности синтеза и разделения оптических изомеров получают микробиологическим способом (лизин, триптофан, треонин) или выделяют из гидролизатов природных белковых продуктов (пролин, цистин, аргинин, гистидин).

RCHO + NaHSO3 RCH(OH)SO3Na RCH(NH2)SO3Na

Аминокислоты синтезируют присоединением NH3 или аминов к,-ненасыщенным кислотам:

В.М.Родионов предложил метод, в котором совмещаются в одной операции получение,-непредельной кислоты конденсацией альдегида с малоновой кислотой и присоединение аммиака:

Аминокислоты получают гидролизом соответствующих лактамов, которые образуются в результате перегруппировки Бекмана из оксимов циклических кетонов под действием H2SO4. -аминоэтановую и -аминоундекановую кислоты синтезируют из,-тетрахлоралканов путем их гидролиза конц. H2SO4 до -хлоралкановых кислот с последующим аммонолизом:

C?(CH2CH2)nCC?3 > C?(CH2CH2)nCOOH > H2N(CH2CH2)nCOOH

Исходные тетрахлоралканы получают теломеризацией этилена с CC?4.

Бекмановская перегруппировка оксимов циклических кетонов. Наибольшей практический интерес представляет перегруппировка оксима циклогексанона:

Получаемый этим путем капролактам полимеризуют в высокомолекулярный поликапромид из которого изготовляют капроновое волокно.

Свойства аминокислот: амфотерность, реакция по аминогруппе и карбоксилу.

1. Большинство аминокислот - бесцветные кристаллические вещества, обычно хорошо растворимы в воде, часто сладковаты на вкус.

2. В молекулах аминокислот содержатся две группы с прямо противоположными свойствами: карбоксильная группа-кислотная, и аминогруппа с основными свойствами. Поэтому они обладают одновременно и кислотными и основными свойствами. Как кислоты, аминокислоты образуют со спиртами сложные эфиры, а с металлами и основаниями-соли:

Для аминокислот особенно характерно образование медных солей, обладающих специфической синей окраской. Эти вещества являются внутренними комплексными солями; в них атом меди связан не только с атомами кислорода, но и с атомами азота аминогрупп:

Связь между атомом меди и азота осуществляется дополнительными валентностями(за счет свободной пары электронов азота аминогруппы). Как видно, при этом возникают кольчатые структуры, состоящие из пятичленных циклов. На легкость образования подобных пяти- и шестичленных циклов обратил внимание в 1906г. Л.А. Чугаев и отметил их значительную устойчивость. Медь(и другие металлы) в таких внутрикомплексных соединениях не имеют ионного характера. Водные растворы подобных соединений не проводят в заметной степени электрический ток.

При действии едких щелочей на медные соли аминокислот не происходит выпадания гидрата окиси меди. Однако при действии сероводорода происходит разрушение внутрикомплексного соединения и выпадает труднорастворимая в воде сернистая медью

3. Кислотные свойства в моноаминокислотах выражены весьма слобо-аминокислоты почти не изменяют окраски лакмуса. Таким образом, кислотные свойства карбоксила в них значительно ослаблены.

4. Как амины, аминокислоты образуют соли с кислотами, например:

Но эти соли весьма непрочны и легко разлагаются. Таким образом, основные свойтва аминогруппы в аминокислотах также значительно ослаблены.

5. При действии азотистой кислоты на аминокислоты образуются оксикислоты:

NH2CH2COOH + NHO2 HOCH2COOH + N2 + H2O

Эта реакция совершенно аналогична реакции образования спиртов при действии азотистой кислоты на первичные амины.

С галоидангидритами кислот аминокислоты образуют вещества, которые одновременно являются и аминоксилотами и амидами кислот. Так, при действии хлористого ацетила на аминоуксусную кислоту образуется ацетиламиноуксусная килослота:

CH3COС? + NH2CH2COOH СH2CONHСH2COOH + HC?

Ацетиламиноуксусную кислоту можно рассматривать и как производное аминоуксусной кислоты, в молекуле которой атом водорода аминогруппы замещен ацетилом CH3CO- и как ацетамид, в молекуле которого атом водорода аминогруппы замещен остатком уксусной кислоты -CH2COOH.

7. -Аминокислоты при нагревании легко отщепляют воду, причем из двух молекул аминокислоты выделяются две молекулы воды и образуются дикетопиперазины:

Лактамы можно рассматривать как внутренние амиды.

8. Аминокислоты образуют сложные эфиры при действии хлористого водорода на них спиртовые растворы. При этом, разумеется, образуется солянокислые соли эфиров, из которых свободные эфиры можно получить, удаляя хлористый водород окисью серебра, окисью свинца или триэтиламином:

Эфиры обычных аминокислот - жидкости, перегоняющиеся в вакууме. Именно этерификацией суммы аминокислот, получающихся в результате гидролиза белка, разгонкой в вакууме и последующим гидролизом Э.Фишер выделил индивидуальные аминокислоты и дал способ установления аминокислотного состава белков.

9. При действии пятихлористого фосфора на аминокислоты образуются солянокислые соли хлорангидридов аминокислот, довольно неустойчивые соединения, при отщеплении HC? образующие совсем неустойчивые свободные хлорангидриды:

Аминокислоты, их роль в природе. В молекулах большинства -аминокислот содержится асимметрический атом углерода; природные аминокислоты существуют в виде оптических антиподов. Те из антиподов, конфигурация которых аналогична конфигурации правовращающего глицеринового альдегида, обозначаются буквой D; буквой L обозначаются антиподы, конфигурация которых соответствует конфигурации левовращающего глицеринового альдегида:

Конфигурация -асимметрического атома углерода у всех природных -аминокислот одинаковая, все они относятся к L-ряду. Наибольший интерес представляют 20 -аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Принадлежность природных аминокислот к -аминокислотам легко устанавливается по их способности образовывать дикетопиперазины и характерные внутрикомплексные медные соли. Азотистая кислота превращает их в -оксикислоты, из которых многие известные уже со второй половины XVIII столетия. Если при этом получается неизвестная оксикислота, то аминогруппу можно заменить на хлор действием хлористого нитролиза R R

NH3--CH--C--O- + NOC? C?--CH--C--OH + N2 + H2O ¦ ¦ O O

а затем, заменив действием цинка в кислой среде хлор на водород, получить известную карбоновую кислоту(в случае аминодикарбоновых кислот-двухосновную). Таким путем, например, из валина образуется изовалериановая кислота, из лейцина - изокапроновая, из глутаминовой - глутаровая, которые легко идентифицировать по каким-либо твердым производным (например по анилидам). Синтез пептидов. Дипептидами называются -амино-N-ациламинокислоты

Полипептиды построены по тому же амидному принципу из нескольких одинаковых или разных аминокислот. Они называются по числу участвующих остатков аминокислот ди-, три- и т.д. полипептидами. Дипетиды с одинаковыми -аминокислотными остатками можно получить гидролитическим размыканием дикетопиперазинов. Дипетиды с любыми -аминокислотными остатками были получены Э. Фишером путем ацилирования аминокислоты по аминогруппе хлорангидритом -галоидзамещенной кислоты и последующей заменой -галоида на аминогруппу действием аммиака:

Подобная же последовательность реакций, примененная к полученному дипетиту, приведет к трипетиду и т.д. Э. Фишер получил таким путем октадекапептид, состоящий из 18 остатков аминокислот. В более новых методах синтеза полипептидов исходят из хлорангидридов аминокислот(или из иных функциональных производных аминокислот с резко выраженной ацилирующей способностью) с защищенной аминогруппой. Такая защита необходима, чтобы хлорангидрид первой аминокислоты не проацилировал себе подобную молекулу, а осуществил связь со второй аминокислотой. Защита аминогруппы ацетилированием мало удобна, так как условия удаления ацетильной группы гидролизом таковы, что сам ди или полипептид будет гидролизоваться, распадаясь на аминокислоты. Поэтому аминогруппу кислоты, предназначенной в качестве ацилирующего агента и превращаемой для этого в хлорангидрид, защищают, в водя в аминогруппу такую группировку, которую можно удалить из дипептида гидролизом в очень мягких условиях или каким-либо другим методом. Например группу CF3CO- можно удалить обработкой слабой щелочью или гидрогенолизом; группу C6H5CH2OCO- легко удалить гидрированием над палладиевым катализатором, восстановлением раствора натрия в жидком аммиаке или действием гидрозина; фталильная группа под действием гидразина отщепляется в виде

Что касается того, в форме какого функционального производного должен находится карбоксил защищенной описанным способом аминокислоты, то чаще чем хлорангидриды, применяют легко ацитилирующие эфиры или смешанные ангидриды, например:

Б елковые вещества. Классификация

Белки Ї высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью ЇCOЇNHЇ. Каждый Б. характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией). На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов - высокоспецифичных катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белка сократительной системы (напр., Актин, Миозин). Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка и нуклеиновых кислот. К регуляторным белкам относятся также пептидно-белковые гормоны, которые секретируются эндокринными железами. Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы (в т. ч. гормональные) воспринимаются клеткой с помощью спец. рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. Эти белки играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). В активном транспорте ионов, липидов, сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки, или белки-переносчики. К последним относятся также гемоглобин и миоглобин, осуществляющие перенос кислорода. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с питанием, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы (напр., родопсин, цитохромы). Большое значение имеют пищевые и запасные белки (напр., Казеин, Проламины), играющие важную роль в развитии и функционировании организмов. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины (ответственны за иммунитет), белки комплемента (ответственны за лизис чужеродных клеток и активацию иммунологической функции), белки системы свертывания крови (напр. Тромбин, Фибрин) и противовирусный белок интерферон. По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислотных остатков (протеины), и сложные (протеиды). Сложные могут включать ионы металла (металлопротеиды) или пигмент (хромопротеиды), образовывать прочные комплексы с липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеиды), а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), углевода (гликопротеины) или нуклеиновой кислоты (геномы некоторых вирусов). По ряду характерных свойств протеины можно разделить на несколько подгрупп:

Альбумины

Они растворимы в воде, свёртываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Примерами их могут служить: альбумин белка куриного яйца, альбумин кровяной сыворотки, альбумин мускульной ткани, молочный альбумин.

Глобулины

Они нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются; осаждение происходит при меньшей концентрации, чем та, которая необходима для осаждения альбуминов. Эти белки являются очень слабыми кислотами. Примерами глобулинов могут служить: фибриноген, глобулин кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, глобулин белка куриного яйца.

Гистоны

Белки основного характера. Находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках.

Протамины

Проламины

Находятся в зернах различных хлебных злаков. Замечательной их особенностью является растворимость в 80% -ном спирте. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины.

Склеропротеины

Нерастворимые белки, которые составляют наружный покров тела животного и находятся в скелете и в соединительной ткани. К ним относятся кератин, коллагены, эластин, фиброин. Керотин является главной составной частью волос, рогов, копыт, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Скорлупа куриного яйца состоит из извести и кератина. Если растворить известь скорлупы яйца в кислоте, то останется мягкая кожа, состоящая из кератина; из кератина состоит кожица, которая следует за скорлупой яйца. По химическому составу кератин богат серой. Коллагены. Чрезвычайно распространены в живых организмах. Из коллагенов состоит соединительная ткань; они находятся в хрящах. Кости позвоночных животных состоят из неорганических веществ (фосфорнокислого и углекислого кальция), жира и коллагенов. При кипячении с водой или при действии перегретого водяного пара коллагены образуют клей. Если из костей извлечь жир и потом, обработав их кислотой, растворить фосфорнокислый кальций, то останется белковое вещество-оссеин. При обработке оссеина перегретым водяным паром он переходит в клей. Чистый костяной клей называется желатиной. Особенно чистая желатина получается из рыбьего пузыря кипячением с водой. Эластин входит в состав жил и других эластичных веществ соединительной ткани. Нити сырого шелка состоят из белкового вещества-фиброина, покрытого другим белковым веществом, играющим роль шелкового клея,-серицином. При кипячении с водой шелк освобождается от клея который при этом переходит в раствор. Протеиды также можно разделить на несколько групп: фосфоропротеиды содержат в своем составе фосфор. Они, в противоположность протаминам, обладающим, как указано выше, основными свойствами, имеют определенно выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем фосфоропротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются казеинатами. При нагревании казеин не свертывается. При действии кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим объясняется свертывание молока при прокисании. Казеин применяется для изготовления твердой, напоминающей рог пластмассы-галалита).Для получения галалита казеин смешивают с водой, красками и наполнителями, прессуют под давлением, и полученные пластины обрабатывают формалином. Казеин содержит фосфор в виде сложного эфира фосфорной кислоты. Из других фосфоропротеинов следует отметить вителлин, который находится в желтке куриного яйца. Нуклеопротеиды находятся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белок и нуклеиновую кислоту. Нуклеиновые кислоты являются весьма сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотосодержащие органические вещества группы пиримидина и группы пурина. Хромопротеиды. Под этим названием известны протеиды, которые представляют собой сочетание белков с окрашенными веществами. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин красящее вещество красных кровяных шариков. Гемоглобин, соединяясь с кислородом, превращается в оксигемоглобин, который, отдавая свой кислород другим веществам, снова превращается в гемоглобин. Значение гемоглобина в жизни человека и животных очень велико. Он играет роль переносчика кислорода от легких к тканям. Образовавшийся в легких оксигемоглабин кровью разносится по телу и, отдавая свой кислород, способствует протекание в организме окислительных процессов. Кроме того, гемоглобин вместе с плазмой крови осуществляет регуляцию величины pH крови и перенос углекислоты в организме. Характерной особенностью гемоглобина является его способность соединятся с окисью углерода, после чего он теряет способность соединяться с кислородом. Этим объясняется ядовитое действии окиси углерода. Гемоглобин представляет собой соединение белка глобина с красящим началом гемохромогеном. Вне организма гемоглобин, при действии воздуха, превращается в метгемоглобин, который отличается от оксигемоглобына прочностью связи с кислородом. При обработке ледяной уксусной кислотой метгемоглобин расщепляется с образованием глобина и гематина C34H32O4N4Fe(OH). Обработкой метгемоглобина тем же реактивом, но в присутствии NaC?, получается хлористая соль гематина, называемая гемином, C34H32O4N4FeC?. Гемин образует характерные красно-коричневые таблички, которые дают возможность открыть присутствие крови в пятнах даже через несколько лет. Гематин очень близок к гемохромогену, но все же от него отличается. Глюкопротеиды. Некоторые белки этой группы встречаются в слизистых соединениях животных организмов и обусловливаются свойства этих выделений тянуться в нити даже при сравнительно большом разбавлении. Эти белки образуются в подчелюстной железе(подчелюстная железа-одна из слюнных желез),печени, железах желудка и кишечника. Другие глюкопротеиды находятся в хрящах, яичном белке, стекловидном теле глаза и т.д. Исследованные представители глюкопротеидов являются сочетанием белков с веществами, содержащими остатки некоторых производных углеводов, серной и уксусной кислот.

Строение белк овых молекул

Практически все белки построены из 20 -аминокислот, принадлежащих, за исключением глицина, к L-ряду. Аминокислоты соединены между собой пептидными связями, образованными карбоксильной и -аминогруппами соседних аминокислотных остатков Белковая молекула может состоять из одной или нескольких цепей, содержащих от 50 до нескольких сотен (иногда -более тысячи) аминокислотных остатков. Молекулы, содержащие менее 50 остатков часто относят к пептидам. В состав многих молекул входят остатки цистина, дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. В нативном состоянии макромолекулы белка обладают специфичной конформацией. Характерная для данного белка конформация определяется последовательностью аминокислотных остатков и стабилизируется водородными связями между пептидными и боковыми группами аминокислотных остатков, а также гидрофобными и электростатическими взаимодействиями. Различают четыре уровня организации белковых молекул.

Первичной структурой называют последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Все белки различаются по первичной структуре, потенциально их возможное число практически неограничено.

Вторичная структура белка - это -спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами: ЇCЇ и ЇNЇ . ¦ ¦ O H

В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали - 0,544 нм.

Под третичной структурой белка понимают расположение его полипептидной цепи в пространстве. Существенное влияние на формирование третичной структуры оказывают размер, форма и полярность аминокислотных остатков. Третичная структура многих белков составляется из нескольких компактных глобул, называемых доменами. Между собой домены обычно бывают связаны тонкими перемычками - вытянутыми полипептидными цепями.

Термин четвертичная структура относится к макромолекулам, в состав которых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно. Между собой эти субъединицы соединяются водородными, ионными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

Понятие о ферментах

Катализ многочисленных биохимических реакций, протекающих в растительных и животных организмах и их клетках, так же как и в одноклеточных микроорганизмах, совершается ферментами (энзимами). Ферменты представляют, собой вещества или чисто белковые структуры, или протеиды-белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для не многих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат - реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы. Витамины - группы веществ обычно довольно сложной структуры, часто очень далеких химически друг от друга и объединяемых только по биологическому признаку. Это - требуемые в микроколичествах, но совершенно необходимые составные части пищи, недостаток которых вызывает болезнь, а отсутствие - гибель организма. Используя витамины(но не только их), организм человека и животных и строит свои ферменты. Одно и тоже вещество, служащее для организмов одного вида витамином, для других организмов может и не быть витамином по двум причинам: либо он может его синтезировать сам. Так аскорбиновая кислота - витамин для человека, но для крысы она не является витамином, так как организм крысы создает ее из глюкозы. Некоторые витамины имеют весьма универсальный характер и необходимы всем организмам - от одноклеточных(дрожжей и бактерий) до человека. Зеленые растения способны производить все свои вещества из минеральных исходных веществ и CO2 и, следовательно, не нуждаются в витаминах. Для действия ряда белковых ферментов в организме необходимо присутствие микроколичеств ионов некоторых металлов-активаторов (Mg, Zn, Mo, Mn, Cu), которые витаминами не считаются. В состав некоторых коферментов и соответствующих витаминов входят металлы (железо, кобальт). Очень существенна роль микроколичеств металлов (микроэлементов) для развития растений; по-видимому, эти микроэлементы используются для постороения ферментов и служат как бы «витаминами растений». Ферменты являются катализатороми, но отличаются от обычных катализаторов. Так им свойственны:

Гораздо большая специфичность по отношению к структуре катализируемого объекта и по отношению к реакции. Полная стереохимическая специфичность.

Гораздо большая скорость протекания ферментных реакций по сравнению с теми же реакциями, катализируемыми обычнами катализаторами.

Невысокие оптимумы температуры их действия(обычно активность ферментов резко падает к 50ОС и в интервале 50-100ОС действие их полностью прекращается).

Денатурируемость- необратимая потеря каталитической активности при нагревании до 50-100ОС. Существуют, однако, ферменты (трипсин, рибонуклеаза), активность которых восстанавливается по охлаждении даже после кипячения.

Существование оптимума кислотной среды для действия каждого фермента.

Высокая скорость ферментативных реакций объясняется, с одной стороны, как всегда при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при катализе, сильным снижением энергии активации реакции. Так, при гидролизе казеина кислотой энергии активации 20,6 ккал/моль, а при гидролизе трипсином-только 12 ккал/моль. Гидролиз сахарозы кислотой требует энергии активации 25,5 ккал/моль, а ферментативный (сахарозой)-лишь 12-13 ккал/моль. С другой стороны, в ферментативных реакциях не меньшую роль играет предэкспоненциальный множитель уравнения Арреннуса, так как величина этого множителя, как правило, на много порядков выше, чем в реакциях обычного типа. Есть доказательство того, что ферменты содержат центры(«карманы»), фиксирующие субстрат на поверхности их молекул, и вторые центры, осуществляющие реакцию. Фермент может быть активен в том смысле, что он подтягивает активный центр к месту действия, несколько изменяя свою вторичную или третичную структуру.

Размещено на Allbest.ru

Подобные документы

Сущность, понятие и характеристика аминов. Их основные свойства и реакции. Характеристика реакций получения аминов, их восстановления и окисления. Методы получения аминов. Аммонолиз гелоленуглеводородов, описание их основных свойств и реакций соединений.

лекция , добавлен 03.02.2009


Методы получения ароматических аминов: первичные, вторичные, третичные. Физические и химические свойства ароматических аминов. Галогенирование анилина свободными галогенами. Гидрирование анилина в присутствии никеля. Отдельные представители аминов.

реферат , добавлен 05.10.2011


Понятие аминов, их сущность и особенности, общая формула и основные химические свойства. Классификация аминов на ароматические и алифатические, их отличительные черты. Особенности алифатических аминов, способы их получения и характерные реакции.

реферат , добавлен 21.02.2009


Основные химические элементы, входящие в состав белков. Белки - полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Строение аминокислот, уровни организации белковых молекул. Структуры белка, основные свойства белков. Денатурация белка и ее виды.

презентация , добавлен 15.01.2011


Изучение строения и свойств аминов как органических соединений, являющихся производными аммиака. Номенклатура аминов и замена атомов водорода углеводородными радикалами. Синтез, анализ, химические реакции аминов и их взаимодействие с азотистой кислотой.

презентация , добавлен 02.08.2015


Строение и уровни укладки белковых молекул, конформация. Характеристика функций белков в организме: структурная, каталитическая, двигательная, транспортная, питательная, защитная, рецепторная, регуляторная. Строение, свойства, виды и реакции аминокислот.

реферат , добавлен 11.03.2009


Номенклатура, классификация, химические свойства аминов. Основные и кислотные свойства, реакции ацилирования и алкилирования. Взаимодействие аминов с азотистой кислотой. Восстановление азотсодержащих органических соединений, перегруппировка Гофмана.

курсовая работа , добавлен 25.10.2014


По рациональной номенклатуре амины - это алкил или ариламины. Алкилирование алкилгалогенидами и окисление третичных аминов. Ацилирование и действие сульфонилхлоридов, замещение ароматических аминов в кольцо. Взаимодействие аминов с азотистой кислотой.

реферат , добавлен 03.02.2009


Биогенные амины – это амины, образующиеся в организме в результате метаболизма. Распространение в природе. Синтез биогенных аминов. Физические и химические свойства. Основной физиологический эффект мелатонина. Триптамины, метилтриптамины, этилтриптамины.

контрольная работа , добавлен 11.10.2011


Применение дифениламина. Амины. Ацилирование и алкилирование аминов. Образование производных мочевины. Алкилирование первичных и вторичных аминов. Расщепление и окисление аминов. Синтез на основе анилина и анилиновой соли. Синтез из хлорбензола и анилина.